La enzima PDI de entamoeba histolytica (EhPDI) es capaz de complementar la mutante de saccharomyces cerevisiae delta-PDI1 y rescatar el fenotipo letal
Mares Alejandre, Rosa Elena.
La enzima PDI de entamoeba histolytica (EhPDI) es capaz de complementar la mutante de saccharomyces cerevisiae delta-PDI1 y rescatar el fenotipo letal [recurso electrónico] / Rosa Elena Mares Alejandre. - Tijuana, Baja California, 2009. - Recurso en línea. (100 p). : il.
Tesis (Doctorado) -- Universidad Autónoma de Baja California. Facultad de Ciencias Químicas e Ingeniería, Tijuana, 2009.
En Entamoeba histolytica, el protozoario parásito intestinal causante de amibiasis en humanos, algunas proteínas involucradas en la adhesión y la destrucción de tejidos, tales como la lectina de unión a galactosa y N-acetil-galactosamina o las proteínas formadoras de poro, contienen enlaces disulfuro que son importantes para su actividad biológica; lo anterior significa que, para estos factores de virulencia, la conformación de su estructura terciaria depende (en buena medida) de una correcta oxidación de sus residuos de cisteína (Cys).
Ciencia--Tesis.
Química--Tesis.
Enzimas--Tesis.
Q181.T4 / M37 2009
La enzima PDI de entamoeba histolytica (EhPDI) es capaz de complementar la mutante de saccharomyces cerevisiae delta-PDI1 y rescatar el fenotipo letal [recurso electrónico] / Rosa Elena Mares Alejandre. - Tijuana, Baja California, 2009. - Recurso en línea. (100 p). : il.
Tesis (Doctorado) -- Universidad Autónoma de Baja California. Facultad de Ciencias Químicas e Ingeniería, Tijuana, 2009.
En Entamoeba histolytica, el protozoario parásito intestinal causante de amibiasis en humanos, algunas proteínas involucradas en la adhesión y la destrucción de tejidos, tales como la lectina de unión a galactosa y N-acetil-galactosamina o las proteínas formadoras de poro, contienen enlaces disulfuro que son importantes para su actividad biológica; lo anterior significa que, para estos factores de virulencia, la conformación de su estructura terciaria depende (en buena medida) de una correcta oxidación de sus residuos de cisteína (Cys).
Ciencia--Tesis.
Química--Tesis.
Enzimas--Tesis.
Q181.T4 / M37 2009
