MARC details
| 000 -LIDER |
|---|
| fixed length control field |
04260nam a22002537a 4500 |
| 003 - CONTROL NUMBER IDENTIFIER |
|---|
| control field |
MX-MeUAM |
| 005 - DATE AND TIME OF LATEST TRANSACTION |
|---|
| control field |
20190211111752.0 |
| 008 - FIXED-LENGTH DATA ELEMENTS--GENERAL INFORMATION |
|---|
| fixed length control field |
181127s2018 mx ||||fo||d| 00| 0 spa d |
| 040 ## - CATALOGING SOURCE |
|---|
| Original cataloging agency |
MX-MeUAM |
| Language of cataloging |
spa |
| 050 14 - LIBRARY OF CONGRESS CALL NUMBER |
|---|
| Classification number |
RC660.A15 |
| Item number |
M37 2018 |
| 100 1# - MAIN ENTRY--PERSONAL NAME |
|---|
| 9 (RLIN) |
14512 |
| Personal name |
Martínez Navarro, Israel |
| 245 10 - TITLE STATEMENT |
|---|
| Title |
Modulación estructural de dominios de amilina mediada por lípidos |
| Medium |
[recurso electrónico] / |
| Statement of responsibility, etc. |
Israel Martínez Navarro ; asesor, Víctor Guadalupe García González |
| 260 ## - PUBLICATION, DISTRIBUTION, ETC. (IMPRINT) |
|---|
| Place of publication, distribution, etc. |
Mexicali, Baja California, |
| Date of publication, distribution, etc. |
2018 |
| 300 ## - PHYSICAL DESCRIPTION |
|---|
| Extent |
1 recurso en línea, 98 p. ; |
| Other physical details |
il. col. |
| 500 ## - GENERAL NOTE |
|---|
| General note |
Maestría en Ciencias de la Salud. |
| 502 ## - DISSERTATION NOTE |
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| Dissertation note |
Tesis (Maestría) --Universidad Autónoma de Baja California. Facultad de Medicina, Mexicali, 2018. |
| 504 ## - BIBLIOGRAPHY, ETC. NOTE |
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| Bibliography, etc |
Incluye referencias bibliográficas. |
| 520 ## - SUMMARY, ETC. |
|---|
| Summary, etc. |
El polipéptido amiloide de los islotes (IAPP) o amilina humana es un péptido de 37<br/>aminoácidos sintetizado y co-secretado junto con la insulina por las células beta<br/>pancreáticas, cuya función es regular el vaciamiento gástrico, reducir la acción del<br/>glucagón y promover la acción de la leptina previniendo los picos de hiperglucemia. La<br/>IAPP humana es una hormona que bajo condiciones fisiológicas mantiene una carga<br/>positiva y una alta tendencia a la formación de estructuras secundarias-beta y oligómeros<br/>que pueden conducir a la formación de estructuras amiloides, sin embargo en otras<br/>especies, por ejemplo aves y reptiles existen variantes que no presentan ese<br/>comportamiento, es por ello que la amilina representa un modelo particularmente<br/>favorable para investigar el impacto de la carga electrostática en la fibrilación y su posible<br/>interacción con lípidos de membrana; tal es el caso de la fosfatidilcolina, la fosfatidilserina,<br/>y del colesterol, los cuales pueden estar relacionados con el fenómeno de agregación. De<br/>manera que su caracterización podría ser estudiada mediante técnicas bioquímicas de<br/>espectrométria, fluorescencia que evalúen cambios en su estructura, en un modelo celular<br/>representativo. Por lo tanto, comprender a detalle las interacciones entre las proteínas con<br/>potencial amiloidogénico y las membranas es esencial para dilucidar los mecanismos de<br/>citotoxicidad que podrían ser extrapolados al diseño de terapias contra la amiloidosis. En<br/>el presente trabajo se proponen dos variantes del fragmento C-ter de la amilina,<br/>identificados como F23R e I26A elegidos a partir de un estudio in silico a través de 240<br/>especies, los cuales dentro de los criterios de selección fueron los que presentaron menor<br/>tendencias a la agregación de tipo amiloide. Se evaluaron los cambios conformacionales<br/>asociados con el plegamiento anómalo y la agregación de dichas variantes mediante<br/>ensayos in vitro con espectroscopía del enlace peptídico y ensayos con rojo-Congo, así<br/>como el ensayo de fluorescencia-ThT, para posteriormente realizar pruebas de viabilidad<br/>celular. En el trabajo experimental se determinó que en un sistema lipídico neutro con PC<br/>y Colesterol la variante F23R no presenta cambios estructurales significativos hacia la<br/>formación de estructuras beta, sin embargo la variante I26A presentó un comportamiento<br/>fisicoquímico muy similar al dominio C-ter nativo de la IAPP, con una alta tendencia a la<br/>formación de estructuras fibrilares. Por otra parte, se determinó que existe una importante<br/>interacción entre la PS y la variante F23R al inducir cambios estructurales hacia la<br/>formación de estructuras-beta, este comportamiento se comparó con un sistema lípidico<br/>de tipo aniónico similar, específicamente con fosfatidilglicerol encontrándose el mismo<br/>comportamiento.<br/>En base al presente estudio se estableció que la relación lípido- péptido hacia la<br/>formación de estructuras secundarias de tipo amiloide está condicionada al tipo, la<br/>concentración y la carga electrostática que presenta el lípido de membrana. |
| 650 #7 - SUBJECT ADDED ENTRY--TOPICAL TERM |
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| Término temático o nombre geográfico como elemento de entrada |
Diabetes |
| Fuente del encabezamiento o término |
lemb |
| Subdivisión de forma |
Tesis y disertaciones académicas |
| Subdivisión general |
Complicaciones |
| 700 1# - ADDED ENTRY--PERSONAL NAME |
|---|
| Personal name |
García González, Víctor Guadalupe |
| Relator term |
asesor |
| 9 (RLIN) |
14515 |
| 710 2# - ADDED ENTRY--CORPORATE NAME |
|---|
| Corporate name or jurisdiction name as entry element |
Universidad Autónoma de Baja California. |
| Subordinate unit |
Facultad de Medicina |
| 856 4# - ELECTRONIC LOCATION AND ACCESS |
|---|
| Uniform Resource Identifier |
https://drive.google.com/open?id=1IFYFaz5tu1ffPg-VYHZljpc8FckdmdXT |
| Public note |
Tesis digital |
| 942 ## - ADDED ENTRY ELEMENTS (KOHA) |
|---|
| Koha item type |
Tesis |
