Métodos de determinación de actividad enzimática de la lipasa [recurso electrónico] / José Ángel León Valdez ; director, Margarita Stilianova Stoytcheva.
Tipo de material:
Archivo de ordenadorDetalles de publicación: Mexicali, Baja California, 2013Descripción: 1 recurso en línea (v, 83 p. : il. col., gráficas)Tema(s): Lipasa -- Investigaciones -- Tesis y disertaciones académicasClasificación LoC:QP609.L5 | L46 2013Recursos en línea: Tesis Digital
Nota de disertación: Tesis (Maestría) --Universidad Autónoma de Baja California. Instituto de Ingeniería, Mexicali, 2013. Resumen: Las lipasas (triacilglicerol acilhidrolasa; EC 3.1.1.3) están entre las enzimas de uso más común en aplicaciones biotecnológicas, ya que son capaces de catalizar muchas reacciones. Ello ha causado que se conviertan en catalizadores valiosos en diferentes aplicaciones industriales y recientemente han sido utilizadas en la producción de biodiesel. La identificación de nuevas fuentes de lipasas con patrones unicos de la selectividad para cada reacción, ha generado un gran interés en el desarrollo de herramientas de detección de la actividad enzimática. En este trabajo se describe un método espectrofotométrico y un método gravimétrico para la medición de la actividad enzimática de las lipasas. El método espectrofotométrico está basado en el cambio de absorbancia de un triglicérido cargado con nanopartículas dispersado sobre una lámina de polietileno tereftalato (PET), el cambio en la absorbancia es proporcional a la actividad enzimática. El desarrollo del método gravimétrico se basa en la colocación de una película de un triglicérido sobre la superficie del electrodo de un sensor piezoeléctrico gravimétrico como lo es la microbalanza de cristal de cuarzo (QCM). Al degradarse el triglicérido, la frecuencia de oscilación de la QCM aumenta, siendo esto una medida directa de la pérdida de masa y la actividad enzimática. Se lograron determinar las condiciones óptimas para el desarrollo de cada uno de los métodos así como curvas de calibración para la determinación de la actividad de la lipasa a diferentes concentraciones de la enzima.
| Tipo de ítem | Biblioteca actual | Colección | Signatura | Copia número | Estado | Fecha de vencimiento | Código de barras |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Tesis | Biblioteca Central Mexicali | Área de Préstamo | QP609 .L5 L46 2013 (Browse shelf(Abre debajo)) | 1 | Disponible | MXL112202 |
Maestría y Doctorado en Ciencias e Ingeniería.
Tesis (Maestría) --Universidad Autónoma de Baja California. Instituto de Ingeniería, Mexicali, 2013.
Incluye referencias bibliográficas.
Las lipasas (triacilglicerol acilhidrolasa; EC 3.1.1.3) están entre las enzimas de uso más común en aplicaciones biotecnológicas, ya que son capaces de catalizar muchas reacciones. Ello ha causado que se conviertan en catalizadores valiosos en diferentes aplicaciones industriales y recientemente han sido utilizadas en la producción de biodiesel. La identificación de nuevas fuentes de lipasas con patrones unicos de la selectividad para cada reacción, ha generado un gran interés en el desarrollo de herramientas de detección de la actividad enzimática. En este trabajo se describe un método espectrofotométrico y un método gravimétrico para la medición de la actividad enzimática de las lipasas. El método espectrofotométrico está basado en el cambio de absorbancia de un triglicérido cargado con nanopartículas dispersado sobre una lámina de polietileno tereftalato (PET), el cambio en la absorbancia es proporcional a la actividad enzimática. El desarrollo del método gravimétrico se basa en la colocación de una película de un triglicérido sobre la superficie del electrodo de un sensor piezoeléctrico gravimétrico como lo es la microbalanza de cristal de cuarzo (QCM). Al degradarse el triglicérido, la frecuencia de oscilación de la QCM aumenta, siendo esto una medida directa de la pérdida de masa y la actividad enzimática. Se lograron determinar las condiciones óptimas para el desarrollo de cada uno de los métodos así como curvas de calibración para la determinación de la actividad de la lipasa a diferentes concentraciones de la enzima.
2
