La enzima PDI de entamoeba histolytica (EhPDI) es capaz de complementar la mutante de saccharomyces cerevisiae delta-PDI1 y rescatar el fenotipo letal [recurso electrónico] / Rosa Elena Mares Alejandre.
Tipo de material: Archivo de ordenadorIdioma: Español Detalles de publicación: Tijuana, Baja California, 2009Descripción: Recurso en línea. (100 p). : ilTema(s): Ciencia -- Tesis | Química -- Tesis | Enzimas -- TesisClasificación LoC:Q181.T4 | M37 2009Recursos en línea: Tesis Digital. Nota de disertación: Tesis (Doctorado) -- Universidad Autónoma de Baja California. Facultad de Ciencias Químicas e Ingeniería, Tijuana, 2009. Resumen: En Entamoeba histolytica, el protozoario parásito intestinal causante de amibiasis en humanos, algunas proteínas involucradas en la adhesión y la destrucción de tejidos, tales como la lectina de unión a galactosa y N-acetil-galactosamina o las proteínas formadoras de poro, contienen enlaces disulfuro que son importantes para su actividad biológica; lo anterior significa que, para estos factores de virulencia, la conformación de su estructura terciaria depende (en buena medida) de una correcta oxidación de sus residuos de cisteína (Cys).Tipo de ítem | Biblioteca actual | Colección | Signatura | Copia número | Estado | Fecha de vencimiento | Código de barras |
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Tesis | Biblioteca Central Tijuana | Colección de Tesis | Q181.T4 M37 2009 (Browse shelf(Abre debajo)) | 1 | Disponible | TIJ086351 |
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Tesis (Doctorado) -- Universidad Autónoma de Baja California. Facultad de Ciencias Químicas e Ingeniería, Tijuana, 2009.
En Entamoeba histolytica, el protozoario parásito intestinal causante de amibiasis en humanos, algunas proteínas involucradas en la adhesión y la destrucción de tejidos, tales como la lectina de unión a galactosa y N-acetil-galactosamina o las proteínas formadoras de poro, contienen enlaces disulfuro que son importantes para su actividad biológica; lo anterior significa que, para estos factores de virulencia, la conformación de su estructura terciaria depende (en buena medida) de una correcta oxidación de sus residuos de cisteína (Cys).
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